王世敏1,2　蒋学俊2　李晓艳2
1　ＳｔａｔｅＵｎｉｖｅｒｓｉｔｙｏｆＮｅｗＹｏｒｋａｔＢｕｆｆａｌｏ
2　武汉大学人民医院心内科

　　心肌细胞Ｋ+通道可分为二大类。第一类为电压依赖性Ｋ+通道(Ｋｖ通道),包
括短暂外向Ｋ+通道(Ｉｔｏ),超快(Ｉｋｕｒ)、快(Ｉｋｒ)Ｋ+通道,他们对心肌细
胞动作电位复极化极为重要。心肌细胞膜除极化使钠通道激活,钠离子在电和化学
驱动力的作用下快速进入细胞,从而构成动作电位0相。几乎与此同时,Ｉｔｏ快速
激活(ａｃｔｉｖａｔｉｏｎ)后迅速失活(ｉｎａｃｔｉｖａｔｉｏｎ),组成动作
电位Ⅰ相和Ⅱ相(坪相)起始部,该通道电流大小决定了动作电位Ⅰ相的电位幅度,并
能影响动作电位坪相的持续时间。此外,由于Ｉｔｏ也与部分Ｌ型钙(Ｃａ2+)通道
电流相重叠,因此其能调节心肌细胞兴奋与收缩偶联[1]。动作电位Ⅱ相和Ⅲ相主要
由Ｃａ2+流入细胞及Ｋ+经数种Ｋ+通道外流所形成,其中Ｉｋｕｒ主要出现在动作
电位Ⅰ相和Ⅱ相,而Ｉｋｒ和Ｉｋｓ主要出现于动作电位第Ⅱ相及Ⅲ相。第二类Ｋ
+通道包括内向整流Ｋ+通道(Ｉｋ1)、三磷酸腺苷调节的Ｋ+通道(ＩｋＡＴＰ),以
及Ｇ蛋白调节的Ｋ+通道(如ＩｋＡＣＨ),其中Ｉｋ1在膜电位复极化至负电位水平
时激活,使细胞膜电位回复到静息电位水平(动作电位第Ⅳ相)。由此可见,Ｋ+通道
参与了心肌细胞动作电位几乎所有相位的形成)。由于篇幅所限,本文仅对第一类Ｋ
+通道即电压依赖性Ｋ+通道的最新研究进展简略综述如下。

1　Ｋ+通道的基因

    哺乳动物的克隆Ｋ+通道是用果蝇Ｋ+通道ＲＮＡ为探针,扫描哺乳动物心肌ｃ
ＤＮＡ文库后发现的。上世纪90年代,4组重要的克隆Ｋ+通道被相继发现。他们分
别是由ＫＣ ＮＡ编码的Ｋｖ1(Ｓｈａｋｅｒ),ＫＣＮＢ编码的Ｋｖ2(Ｓｈａｂ),
ＫＣＮＣ编码的Ｋｖ3(Ｓｈａｗ)和ＫＣＮＤ编码的Ｋｖ4(Ｓｈａｌ)Ｋ+通道。尔
后,Ｋｖ5～Ｋｖ9相继在哺乳动物中发现,而心脏中仅发现Ｋｖ5,Ｋｖ6和Ｋｖ9.3。
以后的研究证明,这三种Ｋ+通道α亚单位并不具有Ｋ+通道功能,它们只能与Ｋｖ2
结合,象其他辅助亚单位一样(见后),促进Ｋｖ2通道的表达和调节他们的功能。此
外,还有二个重要的Ｋｖ通道,它们分别是ＫＣＮＨ编码的Ｈｅｒｇ(Ｈｕ ｍａｎｅ
ｔｈｅｒｅ ａ ｇｏ ｇｏ ｒｅｌａｔｅｄｇｅｎｅ)通道和ＫＣＮＱ编码的Ｋｖ
ＬＱＴ通道。先天或后天原因导致这两种克隆Ｋ+通道的功能异常能引起严重的心
律失常(见后)。

2　电压依赖性Ｋ+通道的结构与功能

    Ｋ+通道蛋白分子序列鉴定与通道蛋白晶体Ｘ线衍射分析相结合已清晰地描绘
出电压依赖性Ｋ+通道的结构特点。现已明了,电压依赖性Ｋ+通道由四个结构相同
的α亚单位组成。而每一亚单位主要包含以下三部分:6个跨膜蛋白分子节段(Ｓ1～
Ｓ6)构成电压依赖性Ｋ+通道的主体部分,Ｎ末端和Ｃ末端。在细胞内后两者分别与
Ｓ1和Ｓ6相连,Ｓ5和Ｓ6之间的氨基酸链谓之Ｐ环,而4个α亚单位中的Ｓ5 Ｐ Ｓ6
结构拼接在一起构成了离子通道孔(ｃｈａｎｎｅｌｐｏｒｅ)。部分Ｐ环折入细胞
膜内,其近细胞外口处有一特殊的甘氨酸—酪氨酸—甘氨酸结构(ＧＹＧ结构),其与
通道选择性有关。分子遗传学研究证明,Ｋ+通道孔及其中的ＧＹＧ结构存在于几乎
所有类型的Ｋ+通道中,在物种遗传和进化过程中完整地保留下来。

    2.1　通道蛋白第5～6跨膜节段及通道孔(Ｓ5 Ｐ Ｓ6)　青链霉菌(ｓｔｒｅｐ
ｔｏｍｙｃｅｓｌｉｖｉｄａｎｓ)中ＰＨ 依赖性Ｋ+通道(ＫｃｓＡ)是一种只含
有两个跨膜蛋白分子节段的Ｋ+通道(即Ｓ1 Ｐ Ｓ2)。其分子序列与哺乳动物心肌
电压依赖性Ｋ+通道Ｓ5 ＰＳ6相似,该通道孔晶体结构Ｘ线衍射结果可以揭示电压
依赖生Ｋ+通道孔的结构特点[2]。ＫｃｓＡ通道孔呈倒锥形(即内大外小),长～45
 ,大致可分为三个节段:即内段长～18 ,宽～6 ;中段长～15 ,宽～10 ;外段长～1
2 ,宽～3 。其中构成通道孔内段的氨基酸之侧链有许多疏水基团,使该段通道孔呈
疏水性。ＧＹＧ结构位于管腔最窄的外段之中,而他们所拥有的碳酰氧原子面向管
腔,使通道具有选择功能。而此段其他氨基酸的羧基末端亦面向管腔,形成一负电场
。整个离子通道内充满水。

     Ｋ+通道在电压作用下开放后,Ｋ+以水化形式从内口进入通道,于通道孔中段
去水化,然后呈单列进入通道外段,据推测,应有多个Ｋ+同时占据整个通道,而应有
至少二个Ｋ+各自相距～7.5 ,同时占据最狭窄的通道孔外段,借彼此之间的静电排
斥力,克服由ＧＹＧ的碳酰氧原子与Ｋ+相互作用而产生的阻力,使每秒～108个Ｋ+
流出通道外。通过ＧＹＧ这一滤过装置后,通道孔外段的负电场有利于中和Ｋ+所载
正电荷而保持其稳定性,尔后Ｋ+与水分子重新结合形成水化Ｋ+。另外,通道孔及其
周围的一些功能位点也是极其重要的。例如,许多抗心律失常药物如奎尼丁等在通
道内的结合点位于通道孔内段。该段通道内的疏水基团为药物和通道结合提供了良
好的环境。通道孔内口Ｓ4～Ｓ5结合部有Ｎ末端结合位点,与某些Ｋｖ通道Ｎ型失
活相关。用点突变法置换Ｓ6近通道孔内口的二个氨基酸能减慢Ｋｖ4.1通道失活以
及减小4 氨基吡啶(4 ａｍｉｎｏｐｙｒｉｄｉｎｅ,即4 ＡＰ)与通道结合的亲和
力。在通道孔外口附近,用点突变法置换Ｓ6上某一氨基酸能明显减慢Ｃ型失活。另
外,某些毒素能与Ｋ+通道外口附近的氨基酸结合,从而阻塞该通道。

    通道蛋白第1～4跨膜节段(Ｓ1～Ｓ4)虽没有参与Ｋ+通道孔的形成,而到目前为
止仍不清楚他们精确的立体结构,但分子生物学及电生理实验证明,他们与通道的门
控(ｇａｔｉｎｇ)性质相关。在Ｓ4跨膜蛋白节段的分子序列中,每隔两个氨基酸之
后就有一个带正电荷的氨基酸,使Ｓ4上的正电荷数达5～7个之多。他们是Ｋ+通道
的膜电压感受器(ｖｏｌｔａｇｅｓｅｎ ｓｏｒ)。生物物理实验及荧光显象分析
证明,Ｋ+通道电压依赖性激活与这一电压感受器相关。当细胞膜除极化时,Ｓ4节段
朝细胞外方向移动,其引起的通道构型改变,使激活门开放(激活或开放状态),从而
允许Ｋ+流出细胞外,其激活呈电压依赖性。由于通道的激活与失活过程相耦联,细
胞激活后通道的失活门关闭(失活状态),Ｋ+外流终止。当膜电位大于0ｍＶ时,Ｋ+
通道失活呈电压不依赖性。而当细胞膜复极化时,Ｓ4则朝细胞内方向移动而回复到
除极化前的位置即去激活状态(ｄｅａｃｔｉｖａｔｉｏｎ)。现在认为去激活与失
活后恢复(ｒｅｃｏｖ ｅｒｙ)过程相耦联。因此通道能从失活后恢复。在Ｋｖ通
道中,去激活与恢复过程均呈电压依赖性。此外,文献亦证明,Ｓ2和Ｓ3上有许多带
负电荷的氨基酸,他们也能影响Ｋ+通道电压依赖性的门控性质[3]。

    2.2　Ｎ末端　Ｎ末端是一段长短不一的多肽链,可含多达300多个氨基酸,在细
胞内其近端与Ｓ1相连。Ｎ末端近端有一特殊功能,他能将4个相同的α亚单位拼接
在一起。Ｎ末端远端的20个氨基酸卷曲成球状并带有许多正电荷,在某些电压依赖
性Ｋ+通道中,这一球形结构与Ｎ型失活相关。

    2.3　Ｃ末端　Ｃ末端亦长短不一,可由400多个氨基酸构成。Ｈｅｒｇ和Ｋｖ
ＬＱＴ1通道α亚单位的拼接是靠与Ｓ6相接的一段Ｃ末端氨基酸链来完成的。Ｃ末
端也参与了某些Ｋ+通道的失活(如Ｋｖ4.1),但与所谓的Ｃ型失活无关(见后)。

    2.4　电压依赖性Ｋ+通道的失活　其主要包括以下两种失活机制。①Ｎ型失活
:失活一般较快,通道开放后Ｎ末端远端约20个氨基酸形成的球体阻塞Ｋ+通道孔内
口,使通道失活。此即所谓的“球和链机制”(ｂａｌｌａｎｄｃｈａｉｎｍｅｃｈ
ａｎｉｓｍ)。其主要特点如下:(Ａ)切除Ｎ末端之远端20个氨基酸后Ｎ型失活消失
,而将该段氨基酸重新注射入细胞内可恢复该型失活。(Ｂ)在Ｓ6通道孔内口处有四
乙铵(ｔｅｔｒａｅｔｈｙｌａｍｍｏｎｉｕｍ)与通道结合的位点,而该处亦为Ｎ
末端与通道孔内口相互作用的位点。因此,细胞内应用四乙铵能减慢Ｎ型失活,而细
胞外应用该剂对Ｎ型失活并无影响。(Ｃ)用基因突变法替换通道孔外口的氨基酸对
Ｎ型失活无影响。②Ｃ型失活:Ｃ型失活一般较Ｎ型失活慢。通道孔外口构型变化
导致通道孔关闭是Ｃ型失活的发生机制,即“门脚机制”(ｆｏｏｔｏｆｔｈｅｄｏ
ｏｒｍｅｃｈａｎｉｓｍ),其主要特点包括(Ａ)切除Ｎ末端不影响Ｃ型失活。(Ｂ
)置换Ｐ环或与之相连的Ｓ6上的某一个氨基酸能使Ｃ型失活明显减慢。(Ｃ)细胞外
应用四乙铵或高Ｋ+能减慢Ｃ型失活,因为它们能与通道外口的位点结合而影响其关
闭[4]。

    值得注意的是Ｋｖ4.1的失活并不具备上述两者的特点,而置换Ｋｖ4.1通道孔
内口处二个氨基酸能显著减慢通道失活,因此有人提出Ｖ型失活(ｖｅｓｔｉｂｕｌ
ｅｔｙｐｅｉｎａｃｔｉｖａｔｉｏｎ)的机制。但在其他Ｋｖ4通道如Ｋｖ4.2和
Ｋｖ4.3中,这种失活并不存在。因此,Ｋｖ4通道失活机制有待更深入的探讨[5]。

3　Ｋ+通道的辅助亚单位

    心肌细胞内存在许多与通道有关的蛋白质,他们不具备Ｋ+通道的结构,因此不
能形成功能性离子通道,但是他们能促进Ｋｖα亚单位在细胞膜上的表达和调节他
们的功能。Ｋｖ通道辅助亚单位可以分为以下几类。①Ｋｖβ亚单位,目前已发现
4种不同的Ｋｖβ亚单位,即Ｋｖβ1,Ｋｖβ2,Ｋｖβ3和Ｋｖβ4亚单位。其中,Ｋ
ｖβ1,Ｋｖβ2和Ｋｖβ3与Ｋｖ1α亚单位相关,而Ｋｖβ4则为Ｋｖ2α亚单位的辅
助亚单位。Ｋｖβ亚单位由300～400多个氨基酸组成。他们的Ｃ末端约有323个氨
基酸,其序列基本相同,而差异存在于较短的Ｎ末端上。Ｋｖβ亚单位之Ｃ末端与Ｋ
ｖα亚单位Ｎ末端之近端相互作用,能显著增加Ｋｖα单位在细胞膜上的表达。而
Ｋｖβ亚单位之Ｎ末端则具有与Ｋｖα亚单位之Ｎ末端相类似的功能,通过“球和
链机制”阻塞Ｋｖ1α亚单位通道孔内口,使通道失活。文献指出,脑组织中某些Ｋ
+通道由4个α亚单位和4个β亚单位构成。但这并不意味着心肌细胞中Ｋ+通道也一
定应由相同比例的α和β亚单位构成,两者不纯一性表达的可能性是存在的。②ｍ
ｉｎＫ类多肽(ＭｉＲＰ),他们是一组结构相似的辅助亚单位,其中ｍｉｎＫ是由1
30个氨基酸组成的多肽,其Ｎ端延伸至细胞外形成一个跨膜节段。由于这一特殊结
构,以前认为他是一个独立的功能性离子通道。现已证明,他只是一个辅助亚单位,
与ＫｖＬＱＴ1共同构成缓慢延迟整流Ｋ+通道。而ＭｉＲＰ中的另一成员,ＭｉＲ
Ｐ1则为Ｈｅｒｇ的辅助亚单位。③Ｋ+通道相互作用蛋白(ＫＣｈｉｐ)是最近发现
的一组Ｋｖ4通道辅助亚单位,目前为止已经发现的ＫＣｈｉｐ有20个之多,分别归
于ＫＣｈｉｐ1,ＫＣｈｉｐ2和ＫＣｈｉｐ3三个亚组。其中心肌细胞中发现的ＫＣ
ｈｉｐ属于ＫＣｈｉｐ2亚组,ＫＣｈｉｐ由大约260多个氨基酸组成,分子中有4个
Ｃａ2+结合位点,这种辅助亚单位与Ｋｖ4α亚单位之Ｎ末端结合,象Ｋｖβ亚单位
一样,他们能促进Ｋｖ4通道蛋白在心肌细胞膜上的表达和调节其功能。据报道,Ｋ
Ｃｈｉｐ2对Ｋｖ4.2通道动力学的影响主要表现在减慢其失活和加速失活后恢复。
最近,笔者首次从雪貂心脏中分离出ＫＣｈｉｐ2ｂ,其与ＫＣｈｉｐ2的区别是其Ｎ
端多了17个氨基酸。ＫＣｈｉｐ2ｂ亦能促进Ｋｖ4.3的表达并使通道恢复的速度加
快7.5倍。但是,ＫＣｈｉｐ2ｂ加快而不是减慢通道失活。当Ｋｖ3.4α亚单位Ｓ6
近通道孔内口处的两个颉氨酸被置换为异亮氨酸后,ＫＣｈｉｐ2ｂ则减慢其失活约
2.5倍。这些实验结果说明,ＫＣｈｉｐ2ｂ对Ｋｖ4.3通道失活的影响与其和通道内
口相互作用有关[6]。

4　心肌Ｋ+通道及其分子基础

    目前已发现的心肌克隆Ｋ+通道远较心肌细胞所能记录到的Ｋ+通道为多,因此
搞清楚心肌细胞Ｋ+通道与心肌克隆Ｋ+通道之间的关系,是一件颇为复杂的事情。
以下标准有助于判断两者之间的对应关系:①两种通道的生物物理性质(如通道的选
择性)和动力学性质基本相同;②两者有相似的药理学性质即均能被同一种特异性离
子通道阻断剂所阻断,且敏感性相近似;③免疫组织化学检查证明,在心肌细胞中有
相应的克隆通道蛋白存在;④用反叉寡核苷酸法(ａｎｔｉｓｅｎｓｅｏｌｉｇｏｎ
ｕｃｌｅｏｔｉｄｅ)阻止编码某一特定克隆Ｋ+通道基因的表达将使其对应心肌Ｋ
+通道电流显著减小或消失[7]。用上述标准,现将心肌细胞Ｋ+通道及其对应的克隆
通道分别描述如下。

    4.1　Ｉｔｏ与Ｋｖ4.2/Ｋｖ4.3/Ｋｖ1.4　Ｉｔｏ的激活和失活均较迅速,单
通道电导为4～7ｐｓ。近来发现雪貂心室肌细胞膜上存在两种Ｉｔｏ。①心室外层
心肌Ｉｔｏ,其主要特点包括:激活和失活均较快,他们的时间常数(τ)分别为数毫
秒和数10毫秒。另外通道恢复亦较快,τ为数10ｍｓ,4 ＡＰ能阻断该通道,且呈反
使用依赖性,即刺激频率愈慢,通道处于去激活状态时间愈长,则4 ＡＰ阻断该通道
愈完全。另外,蜘蛛毒素(Ｈｅｔｅｒｏｐｏ ｄａｔｏｘｉｎ2,ＨＰＴＸ2)能特异
性阻断之。②心室内层心肌Ｉｔｏ,与心室外层心肌Ｉｔｏ相比较,其电流密度小5
～6倍,失活相对较慢,特别是其恢复时间慢约60倍。此外,其不能被ＨＰＴＸ2所阻
断。

    Ｋｖ4.2和Ｋｖ4.3通道动力学及其电药理学性质与心室外层心肌Ｉｔｏ相似,
而Ｋｖ1.4通道的电生理和电药理学性质与心室内层心肌Ｉｔｏ相似,特别是免疫组
织化学实验证明,Ｋｖ4.2和Ｋｖ4.4主要存在于心室外层心肌细胞膜上,而Ｋｖ1.4
主要见于心室内层心肌细胞膜上[8]。因此,现在认为心室外层心肌Ｉｔｏ主要由Ｋ
ｖ4.2和Ｋｖ4.3α亚单位构成,而主要由Ｋｖ1.4α亚单位构成心室内层心肌Ｉｔｏ
。值得一提的是,尽管Ｋｖ4.2和Ｋｖ4.3α亚单位失活后恢复较迅速,但仍较心室外
层心肌细胞Ｉｔｏ慢3～5倍,近来发现,ＫＣｈｉｐ能显著加快Ｋｖ4通道的恢复。
因此构成心室外层心肌Ｉｔｏ的成份应包括至少一种ＫＣｈｉｐ。另外,心室内层
与中层心肌中Ｉｔｏ的电流密度也不一致,可能与Ｋｖβ亚单位有关,因其多寡直接
影响了Ｋｖ1.4通道的表达。

    4.2　Ｉｋｕｒ与Ｋｖ1.5　Ｉｋｕｒ是一种外向整流Ｋ+电流,单通道电导为1
0～14ｐｓ,其激活很快(τ<2ｍｓ),其50%激活的电压约为-14ｍＶ,而其失活很慢,
与其他类型Ｋ+通道相比较,Ｉｋｕｒ对4 ＡＰ尤为敏感,其抑制50%的Ｉｋｕｒ(Ｉ
Ｃ50)仅需5.8～49μｍ。而对其他Ｋ+通道阻滞剂如钡和四乙铵相对不敏感。目前
仅在人心房肌细胞中记录到Ｉｋｕｒ,而人心室肌中尚未发现此类电流。Ｋｖ1.5通
道动力学和电药理学性质与Ｉｋｕｒ极为相似。实验显示,在所有的Ｋｖ通道中,Ｋ
ｖ1.5对4 ＡＰ最为敏感,其ＩＣ50与Ｉｋｕｒ相近,且对四乙铵不敏感,用特异性免
疫抗体检测发现人心房肌细胞含有较多Ｋｖ1.5通道蛋白,特别是经特异性反叉寡核
苷酸处理,抑制Ｋｖ1.5通道表达后,心房肌细胞Ｉｋｕｒ明显减小,说明Ｉｋｕｒ主
要由Ｋｖ1.5α亚单位构成[9]。

    4.3　Ｉｋｒ与Ｈｅｒｇ　豚鼠心室肌中延迟整流Ｋ+电流包含至少二种成分,
其一为快速延迟整流Ｋ+电流,即Ｉｋｒ,其二为缓慢延迟整流Ｋ+电流,即Ｉｋｓ。
其通道动力学特点如下:①膜电压在-10～+30ｍＶ范围内,通道激活速度呈电压依赖
性,但当膜电压大于+30ｍＶ,激活速度则不再变化;②通道激活后,失活亦随之出现
,二者相互重叠。这种快速失活赋予通道内向整流性质;③失活呈弱电压依赖性;④
通道失活符合Ｃ型失活标准;⑤通道失活后恢复很快,为数毫秒;⑥第三类抗心律失
常药如Ｅ 4031和ｄｏｆｅｔｉｌｉｄｅ能特异性阻断该通道。由于上述特点,Ｉｋ
ｒ在动作电位坪相起始时很小,而在动作电位Ⅱ和Ⅲ相时明显增加,因此Ｉｋｒ能调
节动作电位持续时间,而临床上常用的抗心律失常药如奎尼丁等能非特异性阻断Ｉ
ｋｒ,导致获得性长ＱＴ综合征[10,11]。Ｈｅｒｇ通道除了去激活较慢外,具有几
乎所有Ｉｋｒ通道动力学及药理学特点。心肌中存在Ｈｅｒｇ1和Ｈｅｒｇ1ｂ,而
后者较接近Ｉｋｒ。文献证明,ｍｉｎＫ类多肽1(ＭｉＲＰ1)与Ｈｅｒｇ基因联合
表达的通道电流更加接近Ｉｋｒ。因此,ＭｉＲＰ1可能与Ｈｅｒｇ共同构成人心肌
细胞Ｉｋｒ。现已证明,人ＫＣＮＨ基因突变能使Ｉｋｒ减小。从而导致临床上Ⅱ
型遗传性长ＱＴ综合征(ＬＱＴ2)。4.4　Ｉｋｓ与ＫｖＬＱＴ1　Ｉｋｓ是缓慢延
迟整流Ｋ+电流,单通道电导为<1～6ｐｓ,当电压正于-30ｍＶ时,Ｉｋｓ激活,因其
过程极其缓慢,其主要作用是加速动作电位第Ⅱ和Ⅲ相复极化。此外,Ｉｋｓ去激活
亦极慢,当心律增快时,Ｉｋｓ在电舒张期几乎没有时间去激活,导致Ｉｋｓ增加(累
积激活)而加速动作电位复极化。所以,当心律增快时,心房和心室肌动作电位持续
时间呈频率依赖性缩短。另外,肾上腺素受体促进剂以及钙能使Ｉｋｓ增加,而镁则
抑制Ｉｋｓ。该通道对Ｅ 4031和ｄｏｆｅｔｉｌｉｄｅ等第Ⅲ类抗心律失常药不
敏感。

    ＫＣＮＱ编码的ＫｖＬＱＴ1电流激活远较Ｉｋｓ为快,然而,当ＫｖＬＱＴ1和
辅助亚单位ｍｉｎＫ共同表达时,通道动力学和药理学性质与Ｉｋｓ极为相似。因
此,现在认为ＫｖＬＱＴ1和ｍｉｎＫ共同构成了Ｉｋｓ。如编码ＫｖＬＱＴ1或编
码ｍｉｎＫ的基因突变能诱发Ⅰ型遗传性长ＱＴ综合征(ＬＱＴ1)。

    由于电生理、电药理和分子生物学的进展,使我们能初步了解心肌细胞电压依
赖性Ｋ+通道的分子基础,但值得注意的是,心肌克隆Ｋ+通道在心肌细胞膜上的表达
呈不纯一性,可能数种不同的Ｋ+通道α亚单位和不同的辅助亚单位共同构成心肌细
胞膜上某一种Ｋ+通道。而这种非纯一性表达也可能在不同部位的心肌细胞膜上表
现出来。尽管还有许多课题有待深入研究,但迄今为止心肌Ｋｖ通道的研究进展无
疑是令人振奋的,他已初步揭示出心脏电压依赖性Ｋ+通道的结构和功能之间的关系
,某些抗心律失常药物的作用机制和某些遗传心脏病的病因等,为临床预防和治疗某
些类型心律失常提供了新的方法和希望。

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